Det finns tre uttrycksvärdar av Escherichia coli, jäst och Streptomyces. Följande är utvecklingsprocessen för att uttrycka proteiner i Escherichia coli.
1.Välj promotorer, taggar och vektorer (promotorer, taggar, vektorer)
Kärnan i FoU-personalen har många års erfarenhet av biokatalys, strukturbiologi och riktad evolution, och har publicerat artiklar i välkända tidskrifter som PNAS, PLoS Pathogens, FEBS J, JMB, JAFC, Biotechnology for Biofuels, etc. Vi har integrerat (semi-) rationell design, riktad evolution, multienzymfusion och andra enzymtekniska metoder för att ändra uttrycksnivån, termisk stabilitet, substratspecificitet och katalytisk effektivitet hos enzymer. För närvarande har det tillämpats i många projekt för ämnen som koenzymfaktor, steviolglykosid RD och psicos.
För in vitro enzymkatalys, har vi självständigt utvecklat en mängd olika reningshartser och immobiliserade hartser som är lämpliga för massproduktion. Vanliga grupper inkluderar NTA-, IDA-, epoxi-, amino- och kompositgrupper. Olika hartssubstrat kan också screenas enligt proteinegenskaper och reaktionsbetingelser.
Om substrat och produkter kan komma in och ut ur celler fritt och inte lätt bryts ned av hybridenzymer, är helcellskatalys ofta det bättre valet.
Baserat på mogen erfarenhet kan optimeringsprocessen för reaktionsbetingelser inklusive reaktionspH, reaktionstemperatur, metalljoner, substratkoncentration, enzymmängd, reaktionstid, helcells-/enzymbevarande och applicering slutföras på cirka 1-3 månader.
För in vitro enzymkatalys, har vi självständigt utvecklat en mängd olika reningshartser och immobiliserade hartser som är lämpliga för massproduktion. Vanliga grupper inkluderar NTA-, IDA-, epoxi-, amino- och kompositgrupper. Olika hartssubstrat kan också screenas enligt proteinegenskaper och reaktionsbetingelser.
Om substrat och produkter kan komma in och ut ur celler fritt och inte lätt bryts ned av hybridenzymer, är helcellskatalys ofta det bättre valet.